組蛋白是存在于染色體內的與DNA結合的堿性蛋白質,染色體中組蛋白以外的蛋白質成分稱非組蛋白。絕大部分非組蛋白呈酸性,因此也稱酸性蛋白質或剩余蛋白質。組蛋白于1834年由德國科學家A.科塞爾發現。組蛋白對染色體的結構起重要的作用。染色體是由重復單位──核小體組成。每一核小體包括一個核心8聚體（由4種核心組蛋白H2A、H2B、H3和H4的各兩個單體組成）；長度約為200個堿基對的脫氧核糖核酸(DNA）；和一個單體組蛋白H1。長度為147堿基對的DNA盤繞于核心8聚體外面。在核心8聚體之間則由長度約為60個堿基對的DNA連接。這種DNA稱為“接頭”DNA。
幾乎所有真核細胞染色體的組蛋白均可分成5種主要的組分,分別用字母或數字命名,命名方法也不統一,如H1或稱F1,Ⅰ；H2A或稱F2A2,Ⅱb1；H2B或稱F2B,Ⅱb2；H3或稱F3,Ⅲ；H4或稱F2A1,Ⅳ。有核的紅細胞或個別生物體中,還存在特別的組蛋白成分,紅細胞中為H5或F2C,Ⅴ,鮭魚組織中為H6或T。H2A、H2B、H3、H4組成核小體的核心,也稱核心組蛋白。根據組蛋白的一級結構,又可將它們分為3種類型：賴氨酸含量特別豐富的組蛋白（H1）；賴氨酸含量較豐富的組蛋白（H2A和H2B）；精氨酸含量豐富的組蛋白（H3和H4）。從整體來說,組蛋白在進化過程中保守性很強。其中H1變化較大,H3和H4變化最小。如對小牛胸腺的5種組蛋白,豌豆苗組蛋白的H3、H4和兔胸腺組蛋白H1等的一級結構比較中發現,小牛胸腺和豌豆苗的組蛋白H4間只在60位和77位上的兩個氨基酸殘基不同。但已知的真菌和原生動物的組蛋白的部分一級結構和動、植物的組蛋白間的差異較大。