經x線晶體衍射結構分析發現，Ig由四條多肽鏈組成，各肽鏈之間由數量不等的鏈間二硫鍵連接。Ig可形成“Y”字型結構，稱為Ig單體，是構成抗體的基本單位。
(一)重鏈和輕鏈
天然Ig分子含有四條異源性多肽鏈，其中，分子量較大的兩條鏈稱為重鏈(heavy chain，H)，而分子量較小的兩條鏈稱為輕鏈(Light chain，L)。同一Ig分子中的兩條H鏈和兩條L鏈的氨基酸組成完全相同。
1．重鏈分子量為50 000～75 000，由450～550個氨基酸殘基組成。重鏈恒定區的氨基酸組成和排列順序不同，其抗原性也不同。據此，可將抗體分為5類(class)，即IgM、IgD、IgG、IgA和IgE，其相應的重鏈分別為μ鏈、δ鏈、γ鏈、α鏈和ε鏈。不同類的Ig具有不同的特征，如鏈內和鏈間二硫鍵的數量和位置、結構域的數量及鉸鏈區的長度等均不完全相同。即使是同一類的Ig，其鉸鏈區氨基酸組成和重鏈二硫鍵的數量、位置也不同，據此又可將同類Ig分為不同的亞類(subclass)。例如，人lgG可分為四個亞類，包括IgGl、IgG2、IgG3和IgG4；人IgA可分為IgAl和lgA2兩個亞類。
2．輕鏈分子量約為25 000，由214個氨基酸殘基構成。輕鏈可分為兩種，分別為kappa(κ)鏈和lambda(λ)鏈。據此，可將lg分為兩型(type)，即κ型和λ型。一個Ig分子上兩條輕鏈的型別總是相同的。不同類Ig既存在κ型，也存在λ型。同一個體內可同時存在κ型和λ型的Ig分子，不同種屬生物體內兩型輕鏈的比例不同。正常人血清Ig的κ：λ約為2：1，而在小鼠則為20：1。lg的κ與λ的比例異常可以反映免疫系統的異常。根據λ鏈恒定區個別氨基酸的差異，又可將λ鏈分為λl、λ2、λ3和λ4四個亞型(subtype) 。
(二)可變區和恒定區
通過分析不同Ig重鏈和輕鏈的氨基酸序列發現，重鏈和輕鏈靠近N端的約1 10個氨基酸序列變化很大，其他部分氨基酸序列相對恒定。因此，將Ig輕鏈和重鏈中靠近N端氨基酸序列變化較大的區域稱為可變區(variable region，V)，分別占重鏈和輕鏈的1/4和1/2；將靠近C端的氨基酸序列相對穩定的區域，稱為恒定區(constant region，C)，分別占重鏈和輕鏈的3/4和1/2。
1．可變區 重鏈和輕鏈的V區分別稱為VH和VL。VH和VL中各含有3個氨基酸組成和排列順序高度可變的區域，稱為高變區(hypervariable region，HVR)或互補決定區(complementarity determining region，CDR)， 包括HVRl(CDRl)、HVR2(CDR2) 和HVR3(CDR3)，其中，HVR3(CDR3)變化程度更高。VH的3個高變區分別位于29～31、49～58和95～102位氨基酸，而VL的3個高變區分別位于28～35、49～56和91～98位氨基酸。VH和VL的3個CDR共同組成Ig的抗原結合部位(antigen-binding site)，決定抗體的特異性，是抗體識別及結合抗原的部位。在V區中，CDR之外區域的氨基酸組成和排列順序相對保守，稱為骨架區(framework region，FR)。VH或VL各有四個骨架區，分別用 FR1、FR2、FR3和FR4表示。
2．恒定區 重鏈和輕鏈的C區分別稱為CH和CL。不同型(κ或λ)Ig的CL長度基本一致，但是不同類Ig的CH長度不同，例如IgG、IgA和IgD包括CH1、CH2和CH3，而IgM和IgE則包括CHl、CH2、CH3和CH4。
(三)鉸鏈區
鉸鏈區(hinge region)位于CH1與CH2之間，富含脯氨酸，易伸展彎曲，從而改變抗原結合部位之間的距離，有利于抗體結合位于不同位置的抗原表位。鉸鏈區易被木瓜蛋白酶、胃蛋白酶等水解，產生不同的水解片段。不同類Ig的鉸鏈區不盡相同，例如人IgGl、IgG2、IgG4和IgA的鉸鏈區較短，IgG3和IgD的鉸鏈區較長，而IgM和IgE無鉸鏈區。