葡激酶是一種對纖維蛋白高度專一的纖溶蛋白酶原激活物，它與纖溶酶原以1：1等分子結合，形成無活性的纖溶酶原葡激酶復合物，再以限速步驟產生有活性的纖溶酶葡激酶復合物。其作用機制完全不同于以往臨床使用的以直接方式發揮作用的纖溶酶原激活劑如尿激酶等，葡激酶作用過程中不伴有蛋白裂解。纖溶酶原葡激酶復合物的形成，暴露了纖溶酶原分子結構中的賴氨酸活性部位，使纖溶酶原變成纖溶酶，從而發揮纖溶活性。正常情況下，血漿中存在a2抗纖溶酶，可與纖溶酶葡激酶復合物上的賴氨酸活性部位迅速結合，形成新的相對分子質量更大的無活性復合物，導致纖溶酶原不能形成纖溶酶，因此，正常狀態下，葡激酶并不能激活血液中的纖溶系統。而在遇到血栓中的纖維蛋白時，大復合物中的a2-抗纖溶酶通過纖維蛋白穩定因子與纖維蛋白連接，使a2-抗纖溶酶對纖溶酶葡激酶復合物的抑制減少100倍以上，纖溶酶葡激酶復合物通過賴氨酸結合部位結合到纖維蛋白上，并在該部位表現出顯著活性，從而消化纖維蛋白。