提高蛋白質的穩定性包括以下幾個方面：
（1）延長酶的半壽期；
（2）提高酶的熱穩定性；
（3）延長藥用蛋白的保存期；
（4）抵御由于重要氨基酸氧化引起的活性喪失。
葡萄糖異構酶（GI）在工業上應用廣泛，為提高其熱穩定性，朱國萍等人在確定第138位甘氨酸(Gly138)為目標氨基酸后，用雙引物法對GI基因進行體外定點誘變，以脯氨酸（Pro138）替代Gly138，含突變體的重組質粒在大腸桿菌中表達，結果突變型GI比野生型的熱半衰期長一倍；最適反應溫度提高10～12℃；酶比活相同。據分析，Pro替代Gly138后，可能由于引入了一個吡咯環，該側鏈剛好能夠填充于Gly138附近的空洞，使蛋白質空間結構更具剛性，從而提高了酶的熱穩定性。