構建融合蛋白的基本方法是將具有特定功能的天然或人工編碼的多肽序列模塊化，并使用基因編碼的DNA序列模板合成，隨后將第1個蛋白的終止密碼子刪除，再接上帶有終止密碼子的第2個蛋白基因，以實現兩個基因的共同表達。通過控制每一個功能肽模塊在整體蛋白材料中的確切位置和密度，人們便能夠根據實際需要改變融合蛋白的組成。
融合蛋白的設計大致分為基于重復結構、基于生長因子以及基于細胞粘附分子3類。第1類融合蛋白中最典型的是來源于彈性蛋白( Elastin-Like Polymers，ELPs) 及絲素蛋白( Silk-Like Polymers，SLPs) 的融合蛋白。ELPs 是一種由數個重復的氨基酸序列組成的細胞外基質蛋白，由兩種短肽段交替排列構成，主要包括VPGZG、VPGVG、APGVGV、VPGFGCGAG以及VPGG 等5 種。最著名的當屬VPGZG融合蛋白( Z可換為除了脯氨酸外任意氨基酸) 。重復的VPGVG 序列能夠使融合蛋白具有溫敏特性，將溫敏性ELP 與化學、酶、物理等多種交聯方式的水凝膠結合起來能夠衍生出多種應用方式。ELPs 主要由甘氨酸、丙氨酸和絲氨酸組成，極易形成反向平行的β －折疊片層結構，具有多樣側鏈化學修飾位點，良好的熱穩定性和機械性能，在生物醫學上常用作手術縫合線，人工皮膚及軟骨修復材料。對于此類融合蛋白，只需通過調節其氨基酸序列和分子鏈長度，便能夠精確控制其對溫度、pH、離子強度的響應敏感性，從而實現可逆的溶解轉變。