生物酶在染整工業中的開發與應用
1、酶退漿 1.1、淀粉酶退漿 用淀粉酶對含有淀粉的棉織物退漿是生物酶最早應用于染整前處理加工的工藝。棉織物采用堿退漿對淀粉漿的退除率較低,采用氧化劑或酸退漿如果工藝條件控制不當又會使織物強力受到嚴重損傷。而采用能分解淀粉漿的淀粉酶,在較溫和的溫度和pH值條件下,使淀粉轉變成溶解狀態,不但退漿率高,而且對棉織物無損傷,產品手感柔軟。因此棉織物采用酶退漿是人們一直公認的理想退漿工藝。過去因淀粉酶成本較堿高得多,再加上它對其他漿料無去除作用,限制了它的應用。隨著生物技術的發展,淀粉酶的價格不斷降低,因此,該工藝又重新引起人們的重視。 1.2、脂肪酶輔助退漿、 采用脂肪酶輔助退漿工藝國外也有報道[2]。在傳統上漿工藝中,淀粉和以動植物為基礎的潤滑劑(甘油三酸脂)常被用作上漿組分。這主要是由于它們是可以不斷供應的天然原料,容易買到,價格相當便宜。采用傳統的退漿/精練工藝,只有低于10%的動植物被皂化。而以甘油三酸脂為主的潤滑劑幾......閱讀全文
生物酶學基礎凝固酶簡介
凝固酶是實驗室鑒定葡萄球菌致病性的重要試驗。致病性葡萄球菌可產生兩種凝固酶，一種是與細胞壁結合的凝聚因子，稱結合凝固酶，它直接作用于血漿中纖維蛋白質，使發生沉淀，保衛與細菌外面而凝聚成塊；另一種凝固酶是分泌至菌體外，成為游離凝固酶，它能使凝血酶原變成凝血酶類產物，使纖維蛋白原變為纖維蛋白，從而使血漿
人ATP酶（ATPase）酶聯免疫分析
人ATP酶（ATPase）酶聯免疫分析試劑盒使用說明書本試劑僅供研究使用???????目的：本試劑盒用于測定人血清，血漿及相關液體樣本中ATP酶（ATPase）的含量。實驗原理：???本試劑盒應用雙抗體夾心法測定標本中人ATP酶（ATPase）水平。用純化的人ATP酶（ATPase）抗體包被微孔板，
酶的酶活和質量如何評判
NSP(木聚糖,β－葡聚糖,纖維素)的檢測方法有三類:1,染色底物顯色法,適用于測定飼料中的酶活,主要是內切酶活,樓主介紹的,中國鮮為人知;2,DNS還原糖顯色法,適用于測定酶制劑產品中的酶活,外切酶活和內切酶活的混合結果,外切酶活站多數,中國常用;3.黏度法,適宜評估可溶性NSP酶的效果,中國不常
關于凝結酶實驗的凝結酶介紹
血漿凝結酶是能使含有肝素等抗凝劑的人或兔血漿發生凝固的酶類物質，致病株大多數能產生，是鑒別葡萄球菌有無致病性的重要指標。傳統豆腐加工一般采用鹽類凝固劑和酸凝固劑，很少使用酶凝固劑。但鹽類凝固劑和酸凝固劑制得的產品存在一些問題，例如用鹽鹵制作的豆腐具有極佳的風味，但是豆腐持水性差，而且產品放置時間
植酸酶的酶學性質介紹
和其他酶類一樣，植酸酶活力受溫度、環境pH、激活劑、抑制劑、作用時間、底物及產物濃度等多種因素的影響。根據最適pH值的不同，Oh等（2004）將植酸酶（磷酸酯酶）分為兩個亞類：酸性植酸酶和堿性植酸酶。飼料工業中常用的是酸性植酸酶（也稱作組氨酸酸性植酸酶)。這種植酸酶催化活性較強，有最適的酸性pH值（
脂肪酶特異折疊酶的作用
目前研究最為廣泛的是脂肪酶特異折疊酶（lipase specific foldase,LIFs），此類酶多存在于革蘭氏陰性菌中輔助相應的脂肪酶進行二級結構的折疊，通過降低折疊過程中的能障與構象改變為靶蛋白的正確折疊提供必要的空間立體信息而幫助其活性構象的形成。研究證明，脂肪酶在無LIFs存在下可進行
酶免疫技術抗體的酶標記方法
用于酶免疫技術的酶須具有下列特性:有高度的活性和敏感性;在室溫下穩定;反應產物易于顯現;能商品化生產。目前酶免疫技術檢測中常用的酶為辣根過氧化物酶(horseradish peroxidase,HRP)和堿性磷酸酶(AP),其次還有葡萄糖氧化酶、β-半乳糖苷酶、溶菌酶和蘋果酸脫氫酶等。由于辣根過氧化
單胺氧化酶同工酶介紹
單胺氧化酶同工酶是一種細胞外酶，以磷酸吡哆醛為輔酶。多分布在肝、腎等組織的線粒體中，其分布肝＞心＞腎＞腦＞肺＞骨骼肌，血小板和胎盤中也含有MAO，其同工酶有三種，電泳時從陽極到陰極分別是MAO-Ⅰ、MAO-Ⅱ和MAO-Ⅲ，有兩個亞單位MAO-A和MAO-B。
關于β淀粉酶酶的來源介紹
β-淀粉酶主要存在于高等植物中，特別是谷物中，如大麥、小麥等，在甘薯、大豆中也有存在，在動物體內不存在。目前工業上使用的β-淀粉酶主要包括植物β-淀粉酶和微生物β-淀粉酶。 由于植物來源的β-淀粉酶生產成本較高，人們也開始重視微生物來源的β-淀粉酶，從20世紀60年代開始，已先后發現了來源于巨
乳酸脫氫酶同工酶測定
乳酸脫氫酶同工酶的測定方法有電泳法、離子交換柱層析法、免疫法、抑制法和酶切法
Roche－的酶和－Promega－的酶比較
Roche 的酶有自降解，而 Promega 的酶基本上沒有自降解。由于酶的自降解峰可以用來做很好的內標，所以一定限度的酶自降解對 MALDI 數據的校準很有幫助。
胰蛋白酶及其系列酶制備
酶是細胞產生的以蛋白質為主要成分的生物催化劑，與化學催化劑相比較，具有作用條件溫和、反應專一性強、反應副產物少等優點，因而廣泛應用于醫藥、化工、食品、日化、農業、飼料、環保等領域，應用種類及用量均逐年遞增。例如蛋白酶，應用于醫藥工業中，作為生化藥物促進食物蛋白質消化；應用在食品工業中，水解蛋白質成膚
鏈酶蛋白酶的配制方法
自消化可消除DNA酶和RNA酶的污染，經自消化的鏈酶蛋白酶的配制方法如下：把該酶的粉末溶解于10mmol./l Tris?HCl(pH7.5)、10mmol/l NaCl中，配成20mg/ml濃度，于37℃溫育1h。經消化的鏈霉蛋白酶分裝成小份放在密封試管中，保存-20℃。
異淀粉酶的酶學特性
微生物來源的異淀粉酶為誘導型胞外酶。酵母、細菌和某些放線菌均能產生異淀粉酶，但不同來源的異淀粉酶對于底物作用的專一性有所不同，對于各種不同聚合度的支鏈淀粉具有不同的分解能力。酶作用的最適溫度和最適pH環境及金屬離子對酶的影響都有差異。一般而言，酵母異淀粉酶最適pH為6～6.8，最適溫度為20～25℃
植酸酶的酶學性質研究
植酸酶是催化植酸及其鹽類水解成肌醇和磷酸的一類酶的總稱[1]。添加植酸酶能夠顯著提高植物性飼料中磷的利用率，減少飼料中無機磷的添加量以及動物糞便中無機磷的排出，降低植酸磷的抗營養作用，促進動物生長發育，減輕環境的磷污染，提高畜牧生產和生態效益[2]。隨著飼料工業的發展,植酸酶作為一種新型的飼料添加劑
固定化酶固定化酶與水溶性酶相比的優缺點
優點：①固定化酶可重復使用，使酶的使用效率提高、使用成本降低。②固定化酶極易與反應體系分離，簡化了提純工藝，而且產品收率高、質量好。③在多數情況下，酶經固定化后穩定性得到提高。④固定化酶的催化反應過程更易控制。⑤固定化酶具有一定的機械強度，可以用攪拌或裝柱的方式作用于底物溶液，便于酶催化反應的連續化
雙酶切反應酶活性分析及雙酶切建議緩沖液
同步雙酶切是一種省時省力的常用方法。選擇能讓兩種酶同時作用的最佳緩沖液是非常重要的一步。NEB每一種酶都隨酶提供相應的最佳 NEBuffer，以保證100%的酶活性。NEBuffer的組成及內切酶在不同緩沖液中的活性見《內切酶在不同緩沖液里的活性表》及每支酶的說明書。能在最大程度上保證兩種酶活性
酶免疫技術中酶和酶作用底物是怎么樣的呢？
酶和酶作用底物 （一）酶的要求： 一個酶蛋白分子每分鐘可催化10 3 ～10 4 個底物分子轉變成有色產物。用于標記的酶應符合： 1.酶的活性要強，催化反應的轉化率高，純度高。 2.酶催化底物后產生的產物易于判斷或測量，方法簡單易行、敏感和重復性好。 3.作用專一性強 ，酶活性不受樣品
精氨酸酶的酶活性單位定義
酶活性單位定義：在pH值9.5，37℃、1min內轉換1.0μmol?L-精氨酸成為L-鳥氨酸和尿素的酶量為一個活力單位。在有尿素循環(urea cycle)的人和哺乳動物體內才存在精氨酸酶，它的作用是體內尿素從精氨酸上水解下來，并生成L-鳥氨酸，這反應通常發生在肝臟細胞的胞液中。
關于工具酶的連接酶的介紹
它是一種封閉DNA鏈上缺口酶，借助ATP或NAD水解提供的能量催化DNA鏈的5'-PO4與另一DNA鏈的3'-OH生成磷酸二酯鍵。但這兩條鏈必須是與同一條互補鏈配對結合的(T4DNA連接酶除外)，而且必須是兩條緊鄰DNA鏈才能被DNA連接酶催化成磷酸二酯鍵。 連接酶有T4噬菌體
人端粒酶(TE)酶聯免疫說明
本試劑盒僅供研究使用。檢測范圍：???????????????????????????????????????????????????????? ?96T1 IU/L -40 IU/L使用目的：本試劑盒用于測定人血清、血漿及相關液體樣本中端粒酶(TE)含量。實驗原理本試劑盒應用雙抗體夾心法測定標本中
植物蛋白酶關于酶的定義
酶（enzyme）催化特定化學反應的蛋白質、RNA或其復合體。是生物催化劑，能通過降低反應的活化能加快反應速度，但不改變反應的平衡點。絕大多數酶的化學本質是蛋白質。具有催化效率高、專一性強、作用條件溫和等特點。酶參與人體所有的生命活動：比如思考，運動，睡眠，呼吸，憤怒，喜悅或者分泌荷爾蒙等都是以
蛋白酶的按酶的來源分類
按酶的來源可以分為動物蛋白酶、植物蛋白酶、微生物蛋白酶。
大鼠5α還原酶Ⅱ酶聯免疫分析
大鼠5α-還原酶Ⅱ酶聯免疫分析試劑盒使用說明書本試劑僅供研究使用???????目的：本試劑盒用于測定大鼠血清，血漿，細胞上清及相關液體樣本中5α-還原酶Ⅱ的含量。實驗原理：???本試劑盒應用雙抗體夾心法測定標本中大鼠5α-還原酶Ⅱ水平。用純化的大鼠5α-還原酶Ⅱ抗體包被微孔板，制成固相抗體，往包被單
有關固定化酶技術酶的定向介紹
1、共價固定法 選擇性地利用酶分子表面遠離活性位點的特定稀有基團(如巰基) 進行反應，使該基團與載體上另一基團共價交聯來固定酶蛋白，使其活性中心朝向溶液方向，以達到控制其空間取向的目的。 2、氨基酸置換法 利用基因定點突變技術在蛋白質分子表面合適位置置換一個氨基酸分子，通過該氨基酸殘基特殊
中性植酸酶的酶學性質研究
植酸酶是催化植酸及其鹽類水解成肌醇和磷酸的一類酶的總稱[1]。添加植酸酶能夠顯著提高植物性飼料中磷的利用率，減少飼料中無機磷的添加量以及動物糞便中無機磷的排出，降低植酸磷的抗營養作用，促進動物生長發育，減輕環境的磷污染，提高畜牧生產和生態效益[2]。隨著飼料工業的發展,植酸酶作為一種新型的飼料添加劑
什么是酶？酶的作用是什么？
酶(enzyme)是由活細胞產生的、對其底物具有高度特異性和高度催化效能的蛋白質或RNA。酶是一類極為重要的生物催化劑(biocatalyst)。由于酶的作用,生物體內的化學反應在極為溫和的條件下也能高效和特異地進行。?酶的催化作用有賴于酶分子的一級結構及空間結構的完整。若酶分子變性或亞基解聚均可導
植酸酶濃度對酶活的影響
反應體系中，酶分子的濃度對測定結果也有重要影響。表1是中性植酸酶酶活測定值與樣品稀釋倍數的關系。確定酶濃度就是確定酶分子的數量與底物分子數量之間的比例關系,只有二者的比例在一定的范圍內,酶分子的活力才能發揮最大的作用。實驗發現,酶活隨著酶濃度的升高有逐漸降低的趨勢,同時,隨著酶濃度的升高樣品的本底值
纖維素酶(拋光酶)的特性
☆酸性纖維素酶：對棉纖維作用力最強，可以在較短時間達到效果；對織物強力損傷大，而且容易引起反沾色； ☆中性纖維素酶：對棉纖維的作用比酸性纖維素弱，達到同等的效果需要較長的時間或較高的酶濃度進行處理；對織物損傷小；如果工藝處置恰當，可以很少、甚至沒有返色。